药学生物化学思考题及答案1
第一章
糖的化学 1. 糖的概念及生物学作用 概念：由碳、氢、氧三种元素组成，是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称。
生物学作用：
1. 是人和动物的主要能源物质。淀粉、糖原、葡萄糖等 2. 具有结构功能。纤维素、壳聚糖、粘多糖等 3. 具有多方面的生物活性及功能。戊糖、FDP、香菇多糖、猪苓多糖、肝素等 2. 糖的分类（单糖，寡糖，多糖）
** 掌握几种二糖中单糖成分，多糖种类 糖的分类（根据含糖单位的数目）
? 单糖（monosaccharide)：不能被水解成更小分子的糖。
? 寡糖（oligosaccharide):
由单糖缩合而成的短链结构（含 2~6 个单糖）。
? 多糖（polysaccharide）：
由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量很大，均无甜味也无还原性。
二糖：两分子单糖以糖苷键连接而成。
蔗糖(sucrose) G+F
麦芽糖(maltose)G＋G
乳糖(lactose)G+Gal 多糖：复合糖。
3. 多糖分类（来源分类）
1.植物多糖：水溶性多糖：（如当归、枸杞、大黄、艾叶等）多糖。
水不溶性多糖：淀粉、纤维素等 2.动物多糖：多为水溶性粘多糖。
肝素、硫酸软骨素、透明质酸、猪胎盘脂多糖等 3.微生物多糖：香菇、茯苓、银耳等的多糖 4.海洋生物多糖：甲壳素、螺旋藻多糖等。
6.
多糖提取方法分几类来进行？ 第一类 难溶于水，可溶于稀碱液。主要是胶类，如木聚糖、半乳聚糖 第二类 易溶于温水，难溶于冷水的多糖。
第三类 黏多糖的提取（组织中黏多糖与蛋白质共价结合）
(1)碱液抽提法：(据糖肽键对碱不稳定) 软骨中提取软骨素即用此法。
(2)蛋白水解酶消化法：组织中释出粘多糖的方法 (蛋白水解酶：木瓜蛋白酶及链霉蛋 白酶) 。
**7.
多糖基本纯化方法有几种？原理？
1.分级沉淀法：乙醇分级沉淀分离各种硫酸软骨素。
2.季铵盐络合法：表面活化剂与粘多糖聚阴离子形成络合物，水不溶(低离子强度）。
3.离子交换层析：利用 pH 及盐浓度梯度分离各种多糖。
4.制备性区带电泳：利用分子大小、形状、电荷区分。
5.固定化凝集素的亲和层析法：特异结合单糖和寡糖（可逆）；如刀豆凝集素 ConA 专一与 甘露糖基结合。
**4.
淀粉、糖原、葡聚糖、纤维素中单糖单位？连接方式？构象。
单糖单位 连接方式 构象 生物化学
淀粉 α- D-葡萄糖(的同聚多糖) 直链淀粉：α-1，4 糖苷键直链结构，空间结构为空心螺旋状，6 个葡萄糖单位/圈螺旋 支链淀粉：α-1，4 糖苷键连接形成多个较短的直链分子，其间通过 α-1，6 糖苷键连接形成支链。
糖原 α- D-葡萄糖(同聚多糖) 带有α1，6 分支点的α-1，4-葡萄糖多聚物，但分支多（短链约含 8~10 个葡萄糖单位）。
葡聚糖 酵母菌及其某些细菌的储存多糖 葡萄糖间几乎均为α-1，6 连接。
纤维素 D-葡萄糖 以β-1,4-糖苷键连接的直链同聚多糖
*8.
多糖降解方法有几种？ 1. 化学降解法：常用亚硝酸控制降解法。污染 2. 酶法降解：特异性强。产量低，成本高 3. 辐射降解法：使分子电离或激发，分子间形成化学键－辐射交联，导致分子链断裂－辐 射降解。
9.
多糖理化性质的测定主要包括几方面？ 1. 多糖的含量测定：硫酸-蒽酮法；苯酚-硫酸法 2. 多糖纯度测定：电泳法；凝胶柱层析法 3. 多糖分子量测定：凝胶柱层析法；特性黏度法
**5.
代表性的粘多糖有几种？成分特点？分布。
成分特点 分布
透明质酸 hyaluronic acid D-葡萄糖醛酸和 N-乙酰氨基葡萄糖交替组成线性结构(以β1,3 糖苷键连接成二糖单位，再以β1,4糖苷键同另一二糖单位连接）
存在于动物的结缔组织、眼球的玻璃体、角膜、关节液中。
硫酸软骨素 chondroitin sulfate 二糖的聚合物(ABC 三种) A：葡萄糖醛酸-1,3-N-乙酰氨基半乳糖 -4-硫酸酯 B:艾杜糖醛酸-1,3-N-乙酰氨基半乳糖 -4-硫酸酯 C:葡萄糖醛酸-1,3-N-乙酰氨基半乳糖 -6-硫酸酯 硫酸软骨素 B-硫酸皮肤素(存在于皮肤的黏多糖) 体内最多的黏多糖，为软骨主要成分。
肝素 heparin 硫酸氨基葡萄糖,葡萄糖醛酸和艾杜糖醛酸的硫酸酯。氨基葡萄糖苷为α 型，糖醛酸糖苷为β型。肝素中为四糖重复单位。
存在于肝、肺、血管壁、肠粘膜中天然抗凝血物质。
第二章
脂类的化学 1.
脂类概念及分类 概念：脂肪酸与醇所组成的酯类及其衍生物，低溶于水而高溶于有机溶剂（乙醚、氯仿、丙酮等），并能为机体利用的有机化合物。脂肪、类脂总称。
（一）
单纯脂类 simple lipid：脂肪酸与醇所形成的酯。
1.三酰甘油（中性脂）：3 脂肪酸 + 1 甘油
2.蜡：长链脂肪酸和长链醇或固醇组成 （二）复合脂类 compound lipid：除含有脂肪酸和醇外，尚有其它非脂成分
1.磷脂：非脂成分为磷酸和含氮碱。根据含醇不同，又分甘油磷脂和鞘氨醇磷脂（鞘磷脂）
2.糖脂：非脂成分是糖。根据醇成分不同，又分为鞘糖脂和甘油糖脂 （三）衍生脂质 derived lipid；单纯脂质和复合脂质衍生而来或与之关系密切，也具有脂质一般性质的物质
1.取代烃
2.固醇类
3.萜
4.其他脂质：维生素 A、D、E、K，脂酰 CoA，、脂蛋白、脂多糖等 分类：
可皂化脂质 saponifiable lipid：能被碱水解而产生皂的。
不可皂化脂质 unsaponifiable lipid：不被碱水解生成皂的。类固醇和萜是两类主要的不可皂化脂质。
非极性脂质 极性脂质
2. 脂肪的基本结构 脂肪 fat 的结构：甘油＋三分子脂肪酸（多为偶数）
－三脂酰甘油
triacyglycerol
3 个 R（烃基）可相同或不同，R2 多为不饱和脂肪酸 R 相同为单纯甘油酯，不同则为混和酯
** 3.
必需脂肪酸 必需脂肪酸：动物体内功能必需但自身不能合成，必需依靠食物供给的多不饱和脂肪酸。
亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸 亚油酸、亚麻酸分别属于ω-6 和ω-3 家族，两者不能互变。
二十碳五烯酸（EPA），二十二碳六烯酸（DHA）临床药用。
**4.
甘油磷脂通式及其各种甘油磷脂的基本组成
*5.
鞘磷脂结构特点（组成）
*6.
糖脂分类及其结构特点
鞘磷脂结构：为不含甘油的磷脂
鞘磷脂结构特征：
是甘油醇磷脂的醇是甘油醇，而神经醇磷脂的醇是神经氨基醇，此外鞘磷脂中的脂肪酸与神经氨基醇的氨基相连接，且分子中只含有一个脂肪酸。
**7.
胆固醇与胆汁酸关系 胆汁酸是肌体内胆固醇的主要代谢终产物。
。
1.胆汁酸为胆固醇代谢提供了一条重要的排泄途径。三分之一的胆固醇的分解代谢是通过胆汁酸合成实现的。
2.吸收的胆汁酸对胆汁酸自身合成起负反馈调节作用，因而也对胆固醇的分解起负反馈调节 作用。
3.胆汁酸可促进胆汁中胆固醇的分泌，对保持胆固醇的溶解性具有重要作用。
4.胆汁酸可为肠道胆固醇的吸收所必须。
5.肝脏中胆固醇合成的调节与胆汁酸的肠肝循环密切相关。
6.胆汁酸可调节肠道胆固醇的合成。
8.
脂类提取、分离、分析基本原理及常用方法。
脂类混合物的分离是根据它们的极性差别或在非极性溶剂中的溶解度差别进行的。
（一）脂类有机溶剂提取
提取物质：非极性脂类（三酰甘油、蜡和色素等）
溶剂：乙醚、氯仿、苯等。
在此溶剂中不会发生因疏水相互作用引起的脂类聚集 提取物质：膜脂（磷脂、糖脂、固醇等）
溶剂：极性有机溶剂（甲醇、乙醇等）。
此类溶剂既能降低脂类分子间的疏水相互作用，又能减弱膜脂与膜蛋白之间的氢键结合和静电相互作用； （二）脂类的色谱分离
提取之脂类粗提物可用吸附色谱法分级分离。
原理：脂类通过分离介质时，因其极性的不同，导致与固定相吸附的能力出现差异，在流动相 洗脱时移动速度不一而分离。
硅胶柱吸附层析：分非极性、极性、荷电 高效液相色谱 薄层层析等等 （三）脂类的组成与结构分析 混合脂肪酸的气液色谱（GLC）分析：分析分离混合物中挥发性成分。
脂类结构的测定：利用脂类对特异条件下的降解敏感。了解脂的结构。
如确定烃链长度和双键的位置，质谱分析有特效。
第三章
维生素与微量元素 *1.
t Vit 概念，分类及食物主要来源 概念：Vitamin 是机体维持正常生理功能所必需，但在体内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一组低分子量有机物质。
分类：脂溶性 vit：vitA、D、E、K
水溶性 vit：
B 族：vit B1、B2、B6、B12，vit PP，泛酸，叶酸，生物素等
vit C 主要来源：
脂溶性 水溶性 维生素 K 菠菜、苜蓿、白菜、肝脏。
肌醇 心脏、肉类 维生素 E 鸡蛋、肝脏、鱼类、植物油。
维生素 C 新鲜蔬菜、水果 维生素 D 鱼肝油、蛋黄、乳制品、酵母。
维生素 B12 肝脏、鱼肉、肉类、蛋类 维生素 A 鱼肝油、动物肝脏、绿色蔬菜 维生素 B9
叶酸 蔬菜叶、肝脏 水溶性 维生素 B7，生物素 酵母、肝脏、谷物 维生素 B4 肝脏、蛋黄、乳制品、大豆。
维生素 B6 酵母、谷物、肝脏、蛋类、乳制品 维生素 B3，烟酸 菸碱酸、尼古丁酸 酵母、谷物、肝脏、米糠
维生素 B5，泛酸 酵母、谷物、肝脏、蔬菜
维生素 B2，核黄素 酵母、肝脏、蔬菜、蛋类 维生素 B1 酵母、谷物、肝脏、大豆、肉类
2 2 ． 维生素体内代谢状态，哪类易中毒？哪些易缺乏？补充时应注意那些问题？
*3.
下列这些症状是由哪些维生素缺乏所引起？ 夜盲症 Vit A 干眼病 Vit A 佝偻病 Vit D 软骨病 Vit D 脚气病 Vit B1
癞皮病 Vit PP
巨幼红细胞贫血 Vit B12/叶酸 坏血病 Vit C Vit 缺乏症 Vit A：A1 哺乳动物、咸水鱼肝脏；
A2 淡水鱼；植物中为胡萝卜素 干眼病、夜盲症； 过量致头痛、 恶心腹泻、肝脾大、致畸 Vit D
活性形式：1,25-(OH)2-VD3 佝偻病；软骨病（成人）（使用 vitD 时应先补充钙）
Vit E 动物流产，红细胞脆性增加、贫血等 Vit K 易出血 Vit B1
活性形式：TPP 脚气病 Vit B2 口角炎、唇炎、阴囊炎、眼睑炎 Vit PP 癞皮病 Vit C 牙周炎/创伤不愈合 泛酸 少见,脚灼热综合征 生物素 皮炎 叶酸 巨幼红细胞性贫血 Vit B12 巨幼红细胞性贫血 **4.
B B 族维生素在体内代谢中辅酶（辅基）的形式是什么？起什么作用？ B1：硫胺素（含硫的唑噻环和含氨基的嘧啶环组成），在生物体内常以硫胺素焦磷酸（thiamine pyrophosphate, TPP）的辅酶形式存在，是涉及到糖代谢中羰基碳合成与裂解反应的辅酶。
B2：核黄素（核醇与 7，8-二甲基异咯嗪的缩合物），在生物体内以黄素单核苷酸（flavin mononucleotide, FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（flavin adenine dinucleotide, FAD）的形式存在，是一些氧化还原酶（黄素蛋白）的辅基。
B6：包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺，皆属于吡啶衍生物。在体内以磷酸酯形式存在，磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺是其活性形式，是氨基酸代谢中多种酶的辅酶。
B12：氢钴胺素。在体内有两种辅酶形式，主要是 5"-脱氧腺苷钴胺素，少量的甲基钴胺素。参与分子重排、核苷酸还原和甲基转移。
PP：包括烟酸和烟酰胺，在体内烟酰胺与核糖、磷酸、腺嘌呤组成脱氢酶的辅酶（NAD+、NADP++）。
泛酸：贝塔-丙氨酸通过肽键与阿尔法、伽玛-二羟基贝塔，贝塔-二甲基丁酸缩合而成。是辅酶 A和磷酸泛酰巯基乙胺的组成成分。coA。
叶酸：蝶酰谷氨酸。由 2-氨基-4-羟基-6-甲基喋啶、对氨基苯甲酸和 L-谷氨酸组成。四氢叶酸是其活性辅酶形式，称 coF，是碳原子一碳单位的重要受体和供体。
5. 铁体内吸收形式及运输形式？ ** 在体内参与哪些化合物组成？ Fe2+ 吸收（十二指肠及空肠上端）络合铁易吸收 Fe3+ 与 Tf 结合运输 Hb/Mb/Cyt 系统/呼吸链/过氧化物（氢）酶的组成
* * 6.
碘在体内主要作用？ ** 缺乏导致什么疾病？过多呢？ 作用：參與甲狀腺素的形成 缺乏：地方性甲状腺肿、发育停滞、痴呆、呆小病(胎兒期缺碘) 过量：高碘性甲状腺肿
第四章
蛋白质的化学
* * 1.
组成 r Pr 的 的 0 20 种氨基酸的名称、结 构通式及结构特点、分类及分类依据。
21
* * 2.
r Pr 的一、二、三、四级结构的概念及相应的维持力
蛋白质的一级结构：
：
是指由不同种类、数量的氨基酸，通过肽键而构成的氨基酸排列顺序。为蛋白质结构与功能的基础。
稳定力量－－肽键, 二硫键
蛋白质的二级结构：
：
多肽链中主链骨架中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要的次级键而形成的有规则的构象。
稳定力量：氢键
形式：α －螺旋、β－折叠、β－拐角、无规卷曲 蛋白质的三级结构：
：
一条多肽链中所有原子或基团在三维空间的整体排布。
稳定三级结构的次级键：疏水键、氢键、盐键等 蛋白质的四级结构：
：
由两个或两个以上的亚基之间相互作用，彼此以非共价键相连而形成更复杂的构象。
亚基间结合力：疏水键、盐键、氢键、范德华力、二硫键
*5. 简述蛋白质一级结构与功能的关系？ 蛋白质的一级结构决定了空间构象，空间构象决定了蛋白质的生物学功能。
1.一级结构不同，生物学功能各异
不同 Pr 结构间仅有微小的差别就可表现出不同的生物学功能。
2.一级结构中“关键”部分相同，其功能也相同；关键部分变化，其生物活性也改变。其活
性仅需所必需的关键部分。
3.一级结构的变化与疾病的关系
基因突变可以导致 Pr 一级结构的改变，使 Pr 的生物学功能降低或丧失，甚至可引起生理
功能的改变而发生疾病。(分子病)
3. 简述 r Pr 二级结构的几种形式及结构特点。
形式：
α －螺旋、β－折叠、β－折角、无规卷曲 1. α－螺旋（ α － helix）
）
Pr 中多个肽平面通过 AA- α碳原子的旋转，多肽链的主骨架沿中性轴盘曲成稳定的α－螺旋 构象。
结构特征：
（1）右手螺旋，每 3.6 个 AA 旋转一周，螺距为 0.54nm，肽平面与螺旋长轴平行。
（2）氢键为主要次级键 相邻（1-4）肽平面上的 N-H 和 C＝O 生成氢键 （3）AA 残基的 R 基团分布在螺旋外侧
R 基团影响螺旋稳定性：酸（碱）性 AA 连续，或较大的 R 基团，N 原子无 H 游离（脯）
均不能形成螺旋。
2. β －折叠 又称β－片层 结构特征：
（1）肽链的伸展使肽键平面之间折叠成锯齿状。
（2）肽链平行排列，相邻肽链之间的肽键交替形成氢键 ，维持构象主要次级键。
（3）肽链平行走向有顺式和反式两种，N 端同侧为顺式，不在同侧为反式。
（4）AA 残基的 R 基团在片层的上下。
3. β－折角 又称β－转角 结构特点：
（1）伸展的肽链形成 180°回折－U 型转折结构。
（2）由连续的四个 AA 残基构成。
（3）第一个 AA 残基的＝O 与第四个 AA 残基的 N-H 形成氢键。这一段结构往往第二个 AA 残基为 Pro（亚氨酸）。
4. 无规线团（ random coil）
）
又称无规卷曲 结构特点：除上述构象外的不规则构象（自由折叠或无规线团）。
*8. 请列出 4 4 种蛋白质分离纯化常用的方法并说明其原理。
（一）根据溶解度不同的方法
1.等电点沉淀法；
2.盐析沉淀法；
3.低温有机溶剂沉淀法 （二）根据分子量大小分离纯化方法
1.透析和超滤法；
2.分子排阻层析：凝胶过滤；
3.密度梯度离心 原理 书 p95 4. 名词解释 肽键（peptide bond）：又称酰胺键“-CO-NH”，由一分子 AA 的α 羧基与另一 AA 的α氨基缩合脱水而成
? 位 肽单位 peptide unit：肽键与相邻的两个α－碳原子所组成的基团（形成构象）
? 超二级结构：又称基序，模体或模序(motif)，在多肽链内顺序上相邻的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成有规则的二级结构聚集体。如：αα、βββ、βαβ等。
? 结构域 domain：是位于超二级结构与三级结构间的一个层次。在较大的蛋白质分子中，多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，进一步折叠形成一个或多个相对独立的致密三维实体。
? 亚基（又称亚单位，subunit）：有些蛋白质是由两条或两条以上的多肽链组成的，这种蛋白质的每条多肽链被称为一个亚基。
( ( 寡聚体 oligomer：2~10 个亚基组成的具有四级结构的 Pr。更多的亚基数目则称多聚体（polymer）) ) ? 分子病：由遗传突变引起的，使蛋白质的一级结构发生改变而导致的疾病。
? 蛋白构象疾病：多肽链折叠发生错误，尽管其一级结构不变，其构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病。因蛋白质折叠错误或折叠导致构象异常变化引起的疾病，称蛋白构象疾病（protein conformation disease)，如人纹状体脊髓变性病，老年痴呆症，亨丁顿舞蹈病和疯牛病。
? 蛋白质的变性作用：(denaturation)物理和化学的因素使蛋白质的空间结构发生改变或破坏，导致其生物学活性丧失，理化性质改变的现象。
? 蛋白质的等电点：
Pr 在溶液中带电荷的状态主要取决于溶液的 pH。当溶液的 pH 使蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零时溶液的 pH 即为 pI。
? r Pr 的变构现象：一些 Pr 受某些因素影响，一级结构不变而空间构象变化，导致生物学功能的改变－－称 Pr 的变构效应（allosteric effect）或别构作用。
* * 6.
蛋白质空间结构与功能的关系？
1. Pr 前体的活化
一些蛋白质以无活性的蛋白质原的前体形式分泌合成。经活化后（如酶解部分片段），使活
性升高或具有活性。实质是：特定空间构象的形成。
2.Pr 的变构现象
一些 Pr 受某些因素影响，一级结构不变而空间构象变化，导致生物学功能的改变，称 Pr
变构效应或别构作用。酶的变构调节，Hb 运输 O 2 。
3.蛋白质构象改变与疾病
多肽链的正确折叠对蛋白质正确构象的形成和功能发挥至关重要。因蛋白质折叠错误或折
叠导致构象异常变化引起的疾病，称蛋白构象疾病（protein conformation disease)。
7.
蛋白质分子量测定常用方法有哪些并说明原理？
1. 分子筛层析法：
Pr 混合物通过一定大小的凝胶介质，大、小分子流程不同而分离。洗脱体积是分子量对数
的线性函数。以标准 Pr 对照，可求出分子量。
2.SDS- - 聚丙烯酰胺凝胶电泳（ SDS- - PAGE)
SDS 含丰富的负电荷，与 Pr 形成复合物后，不同的 Pr 带有相同的电荷，消除电荷差异使
电泳行为只受分子量大小的影响。
3. 生物质谱
测定分子质量和相对应离子电荷，获得样品的分子量、分子式、分子中放射性核素构成和分
子结构。
9.
了解蛋白质纯度鉴定和含量测定的方法。
（一）Pr 的纯度鉴定
1.层析法；
2.电泳法；
3.免疫化学法 （二）Pr 含量测定
1.克氏定氮法
2.福林－酚试剂法：Pr 中 Tyr，Trp 可与酚试剂（磷钨酸磷钼酸试剂）生成蓝色化合物。
3.双缩脲法：Pr 在碱性溶液中可与 Cu++产生紫红色反应（Cu++与肽键上 N 形成配位复合物）。
4.紫外分光光度法：芳香族 AA 在 280nm 有特异吸收峰。
5.BCA 比色法
6.Bradford 蛋白分析法
第五章
核酸的化学
1.
单核苷酸的组成成分，及其各成分之间的连接方式 单核苷酸：核酸的基本结构单位，可分解成核苷和磷酸。
2. 真核生物 A DNA 和原核生物 A DNA 的一级结构分别有哪些特点？ （1）真核生物染色质由 DNA 、组蛋白、非组蛋白、RNA 组成。
特点：①重复顺序：其 DNA 具有重复排列的核苷酸序列
重复的程度分：高度重复序列（106-7 ）；中度重复序列（10 2-3 ）；
单拷贝（往往为一个 Pr 的结构基因）。
②间隔序列与插入序列
间隔序列：基因与基因之间的非编码序列。
插入序列：基因内的非编码序列
DNA 中编码蛋白质或 RNA 的序列－－外显子 exon
编码序列之间存在一些非编码区－－内含子 intron
③回文结构：真核细胞 DNA 中存在特殊的序列。
碱基排列在两条 DNA 链中顺读与倒读意义一样，（轴转 180°两部分可完全相同）
的结构。
（2）原核生物 DNA
特点：①基因重叠：即在同一 DNA 序列中常常包括不同的基因区，重叠在一起的基因编码
组序不同，而翻译出不同蛋白质。
②DNA 序列每转录出的一段 mRNA，常包含多个顺反子（表达多个功能相关的蛋白
质）。
③结构基因是连续的（即无内含子存在）。
3. DNA 双螺旋结构模型要点有哪些？ Watson-Crick 模型（双螺旋结构）（1953）要点：
核苷与磷酸通过酯键结合构成核苷酸。
核糖核苷酸
脱氧核糖核苷酸。
戊糖和碱基通过糖苷键（C-N）缩合而成,均为β－糖苷键
1.DNA 分子由两条多核苷酸链构成，反向平行（一条 3’到 5’；另一条 5’到 3’）。为双螺旋结构，右手螺旋。螺旋形成一大沟一小沟。
2.磷酸基与脱氧核糖在外侧，彼此以磷酸二酯键连接，形成 DNA 骨架；内侧为碱基;糖环平面
与碱基平面相互垂直；
3.双螺旋直径为 2nm。每隔 0.34nm 有一个核苷酸。10 对核苷酸/圈螺旋，高度为 3.4nm。
4.两条链碱基间以氢键连接，A:T（两个氢键），C:G（三个氢键）碱基互补。
5.双螺旋表面由大小沟，对 DNA 与蛋白质识别重要。
A 4. DNA 分子一级、二级、三级结构概念（注意原核与真核生物的相似与区别）
? DNA 的一级结构：
指多核苷酸链中从 5’末端到 3’末端核苷酸的排列顺序－－核苷酸序列，又称碱基序列。（主要差异为碱基）
? DNA 的二级结构：
Watson-Crick 模型（双螺旋结构）稳定因素：互补碱基间的氢键； 碱基堆积力（最重要）：磷酸基负电荷与介质正电荷之间形成离子键。
? DNA 的三级结构：
在双螺旋基础上进一步盘绕扭曲构成。超螺旋为其中一种形式，环状 DNA 为此构型，可压缩成很小体积。（大肠杆菌 DNA）
6. 核酸的理化性质包含哪几个方面？ 1.分子大小 2.核酸的溶解度与粘度 核酸为极性化合物，微溶于水，钠盐易溶一些。不溶于乙醇、乙醚、氯仿等有机溶剂。
3.核酸的酸碱性质 核酸中磷酸基 pK 值低，所以核酸作为多元酸，具较强酸性。
碱基的解离与环境 pH 有关，DNA 在 pH4.0~11.0 最稳定。
4.核酸的紫外吸收 嘌呤、嘧啶具有强烈的紫外吸收，所以核酸有紫外吸收，260nm 处最大吸收值。可进行核酸 定量测定。
增色效应：核酸变性时，紫外吸收增加的现象。
减色效应：核酸复性时，紫外吸收减少的现象。
5. 参与 r Pr 生物合成的三种 RNA （ tRNA 、 rRNA 、 mRNA ）细胞含量、分子大小、稳定性、结构特点。
A tRNA 结构-----最小的一类 RNA，由几十个碱基组成。占总 RNA 15%
1.一级结构：70 个左右核苷酸组成，较多稀有碱基
2.二级结构：三叶草式结构； 3’端－CCA-OH（AA 臂…）；DHU 环；反密码环；
额外环；TΨC 环
3.三级结构：倒“L”型 A mRNA 结构-----分子量大小不一
1.多数真核生物 3’末端有 200 个左右的腺苷酸尾巴（polyA 尾）
2.真核生物 mRNA 的 5’端有 7-甲基鸟嘌呤核苷三磷酸的帽子（真核）
3. mRNA 分子中有编码区和非编码区
4.每分子 mRNA 可同时结合几十个核糖体 (多核糖体）
A rRNA 的结构-----分子大小不一，多个局部存在茎环结构（局部配对造成）
1.真核细胞的 rRNA 有 5S,5.8S,18S,28S 四种，与蛋白质结合存在于核糖体的大小亚基中。
5SRNA 与 tRNA 结构类似 2.其他 RNA 及病毒 RNA 由部分双螺旋及部分突环相间排列 7. 核酸变性、核酸复性、核酸杂交
m Tm 值（溶解温度）
（一）变性
理化因素使核酸分子的空间结构改变，引起核酸理化性质、生物学功能改变的现象，变性时核酸双链解开，但一级结构未破坏。
理化因素：加热、过高过低的 pH，有机溶剂、酰胺、尿素等 热变性：加热引起 DNA 的变性。其过程为“跃变”过程
（二）复性 renaturation
变性的 DNA 在适当条件下，可使两条彼此分开的链重新由氢键连接而形成双链的过程。
（三）核酸的杂交 hybridization 将来源不同的 DNA 经热变性，冷却，使其复性，在复性时，异源 DNA 之间在某些区域有相同的序列会形成杂交 DNA 分子。
第六章
酶 酶 1. 何谓酶的专一性？分几类？
2. 酶分类的根据？分几类？
3.
B B 族 族 t Vit 辅酶形式是什么？一般有何作用？
4. 何谓酶活性中心 ？ 酶的必需基团有几种 ， 各有什么作用？ ？
5.
写出米氏方程，简述 m Km 和 和 m Vm 的意义，如何测定？ ？
6. 何谓酶的抑制作用？抑制 剂分类？
7.
何谓竞争性抑制，请用竞争性抑制的原理解释磺胺类药物抑菌的机制。
8.
三种可逆抑制作用的概念和特点（ Km ，m Vm 的变化）
、
第七章
激素及其作用机制（细胞信号转导）
1.
激素的脱敏作用 激素长时间作用于靶细胞时，靶细胞会产生一种降低其自身对激素应答强度的倾向，此现象－－激素的脱敏作用。
2.
为什么吃海带可防止粗脖根？ 单纯性甲状腺肿。原因：缺碘，药物影响，先天性激素合成障碍。治疗：补碘（碘盐，海带，紫菜 磺胺类药物的作用机理就是竞争性抑制
等）。
海带内含有人体所需要的微量元素碘,当人体碘缺乏时,甲状腺代偿性增生,形成大脖子-碘缺乏病. 3.
肾上腺素、肾上腺皮质激素（主要是糖皮质激素）、
胰岛素和胰高血糖素的生理作用
肾上腺素 : 血糖↑，血压↑ ①主要促使肝糖原分解，使血糖增加 。
②肾上腺素可使血管收缩；并能刺激心脏，使心肌收缩力增加，心跳加快，所以使血压升高。（对心脏作用大）
肾上腺皮质激素
: : （1）糖皮质激素
①调节糖代谢，抑制糖的氧化，促使蛋白质转化为糖，升高血糖。
②可减轻过敏反应，减轻炎症。
（2）盐皮质激素
①促使体内保留钠，排出钾（保钠排钾），调节水盐代谢。
胰岛素 :
①促进糖原的生物合成以及葡萄糖的氧化，降低血糖。
②促进蛋白质及脂类的合成代谢。
胰高血糖素
:
①在许多方面与胰岛素相反。主要促使肝糖原分解，使血糖↑
5.
信号转导
信息分子 信号转导：信号分子与受体（膜或胞内）特异结合，将信号转换后，传给相应的细胞内反应系统，使细胞对外界信号作出适当反应，其过程称信号转导。
信号分子：由细胞分泌的调节靶细胞生命活动的化学物质。
作为信号在细胞间传递信息－－第一信使 6.
受体 r receptor 及其分类 受体：细胞（膜上或胞内）识别信息分子并与之结合，能激发靶细胞产生特异生物效应的特殊蛋白质分子。
(本质-----糖蛋白，脂蛋白 Mw15-40 万之间（存在于膜的受体均为跨膜蛋白）)
8.
肾上腺素、胰高血糖素在体内对糖 代谢的信号调节作用 用 肾上腺素：
①肾上腺素主要促使肝糖原分解，使血糖增加 。
②肾上腺素可使血管收缩；并能刺激心脏，使心肌收缩力增加，心跳加快，所以使血压升高。
（对心脏作用大）
胰高血糖素：
促进糖原分解、糖异生，抑制糖酵解、有氧氧化。
在许多方面与胰岛素相反。主要促使肝糖原分解，使血糖↑。
7.
G G 蛋白偶联受体的信号转导途径 信号转导途径：cAMP－蛋白激酶 A（PKA）通路（G 蛋白 AC cAMP PKA）、 肌醇--磷脂系统 1. cAMP －蛋白激酶 A A （ PKA ）通路 (是激素调节物质代谢的主要途径之一) 以靶细胞内蛋白激酶 A（protein kinase A, PKA）的激活为主要特征。
鸟苷酸结合蛋白(guanine nucleotide binding
protein，G 蛋白)：是一类可与鸟苷酸（GDP/GTP)可 逆结合的膜蛋白。
AC 作用：除成熟 RBC，广泛存在于细胞质膜，正常细胞内 cAMP 浓度为 10－6 mol/L。
为胰岛素抑制。
PKA 作用：PKA 激活后使靶蛋白的特异的 Ser/Thr 磷酸化，调节靶蛋白的活性。
书 p190
2. 肌醇 -- 磷脂系统
9. 酪氨酸蛋白激酶（ PTK ）的分类
protein tyrosine kinase 酪氨酸蛋白激酶 PTK-----受体酪氨酸激酶 PTK、非 受体酪氨酸蛋白激酶 根据PTK是否存在于细胞膜受体可将其分成非受体 型和膜受体型。
1.非受体型：以 src 基因产物为代表，此外还有 Yes、Fyn、Lck、Fgr、Lyn、Fps/Fes 及 Ab1 等。
2.膜受体型：根据它们的结构不同，受体型酪氨酸激酶可以分为 9 种类型。
（1）表皮生长因子受体（EGFR）家族：EGF-R 家族成员包括 EGF-R、erbB2/neu 及 erbB-3 基 因表达产物。
（2）胰岛素受体家族：胰岛素受体（insulin receptor,IR）、胰岛素样生长因子-1 受体（insulin-like
growth factor-1 receptor,IGF-1R）以及胰岛素相关受体（insulin related
receptor,IRR）。
（3）PDGF/MCSF/SCF 受体家族：包括血小板衍生的生长因子α受体（PDGF-αR）、
PDGF-βR、巨噬细胞集落刺激因子受体（M-CSFR）以及干 细胞生长因子受体（SCFR）。
（4）成纤维细胞生长因子受体（FGFR）家族：FGFR 家族成员有 FGFR1、FGFR2、FGFR3 以 及 FGF4。
第八章
生物氧化
1.
什么是生物氧化，生物氧化的特点有哪些？ 生物氧化 biological oxidation：物质在生物体内的氧化分解。它主要是指糖、脂肪及蛋白质等在 体内氧化分解，最终生成二氧化碳和水，并释放出能量的过程。
生物氧化的特点：
①在细胞内进行，是在体温、近中性 pH 和有水的温和环境中，在一系列酶、辅酶和传递体 的作用下逐步进行的。
②产生的能量是逐步释放出来的。
③体内 CO2 的生成方式--有机酸脱羧，水的生成--由底物脱氢，经氢或电子传递，最终与氧结 合生成水。
④氧化速率受体内多种因素的影响和调节。
3. 电子传递体的种类、特点 电子传递体：传递电子的酶或辅酶
2.
名词解释：
高能化合物：
：
指体内氧化分解中，一些化合物通过能量转移得到了部分能量，把这类储存了较高能量的化合物，如三磷酸腺苷（ATP),称为高能化合物·它们是生物释放,储存和利用能量的媒介，是生物界直接的供能物质。
呼吸链（ respiratory cha in)：
：
该体系进行的一系列连锁反应是与细胞摄取氧的呼吸过程相关，故又称为呼吸链。
电子传递链（ electron transfer chain)：
：
递氢体和电子传递体按一定的顺序排列在线粒体内膜上，组成递氢或递电子体系。
氧化磷酸化：
：
在呼吸链电子传递过程中偶联 ADP 磷酸化，生成 ATP，因此又称为偶联磷酸化。
底物水平磷酸化（ substrate level phosphorylation）
）：
：
底物分子内部能量重新分布形成高能磷酸键并伴有 ADP 磷酸化生成 ATP 的作用之一。（与呼吸链的电子传递无关）
P P ／O O 比值：
：
是指物质氧化时，每消耗 1 摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数（或 ADP 摩尔数），即生成 ATP 的摩尔数。
经 NADH 电子传递链氧化产生 3ATP
经琥珀酸电子传递链氧化产生 2ATP * * 4. 请写出或图示位于线粒体内膜上的两条呼吸链，并标出氧化磷酸化产生 P ATP 的部位。
5.
电子传递链抑制剂的种类及阻断部位。
电子传递抑制剂（呼吸链抑制剂）：阻断呼吸链中某些部位电子传递，使氧化受阻，磷酸化无法进行。
常用的几种电子传递抑制剂及其作用部位：
（1）鱼藤酮、安密妥、杀粉蝶菌素：
其作用是阻断电子在 NADH- Q 还原酶内的传递，所以阻断了电子由 NADH 向
CoQ 的传递。
（2）抗霉素 A：
干扰电子在细胞色素还原酶中细胞色素 b 上的传递，所以阻断电子由 QH2 向
cytC1 的传递。
（3）氰化物（CN-）、硫化氢（H2S）、叠氮化物（N3-）、一氧化碳（CO）等：
其作用是阻断电子在细胞色素氧化酶中传递，即阻断了电子由 cytaa3 向分子氧的传递。
* * 6.
线粒体外 H NADH 进入线粒体基质的两种方式。
胞浆中 NADH 必须经一定转运机制进入线粒体，再经呼吸链进行氧化磷酸化。
转运机制：
1.α-磷酸甘油穿梭(α-glycerophosphate
shuttle)
2.苹果酸-天冬氨酸穿梭 (malate-asparate
shuttle)
7. 了解非线粒体氧化体系包含哪些酶类及它们催化的反应特点。
一、微粒体氧化体系：
1.双加氧酶（dioxygenase)：
又叫转氧酶.，催化氧分子的 2 个氧原子直接加到底物分子特定的双键上，使该底物分子
分解成两部分。
2.加单氧酶：
混和功能氧化酶，羟化酶。催化氧分子中一个氧原子加到底物分子上（羟化），另一氧原
子被氢还原成水 二、过氧化物酶体氧化体系：
1.过氧化氢酶(catalase)：
又称触酶，其辅基含 4 个血红素
2.过氧化物酶(perioxidase)：
以血红素为辅基，催化 H 2 O 2 直接氧化酚类或胺类化合物。
三、超氧化物歧化酶（SUPEROXIDE DISMUTASE，SOD）：
防御内、外环境中超氧离子对人体侵害的重要的酶。
第九章
糖代谢 1. 以图表的形式简述糖代谢的基本内容。
糖的分解 代谢 概念 部位 糖的无氧分解 糖酵解
glycolysis* 指在无氧情况下，葡萄糖生成乳酸（ lactate ）的过程，又称为糖无氧分解。
胞浆 糖的有氧氧化 糖的有氧氧化 (aerobic oxidation) 指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成O H2O 和 和 CO2 ，并释放出能量的过程。
是机体主要供能方式。
胞液及线粒体 磷酸戊糖途径 第一阶段：氧化反应* * 生成磷酸戊糖， NADPH+H+及 及 CO2
第二阶段：则是非氧化反应，包括一系列基团转移。
细胞定位：胞
液 液
糖原合成与分解
糖原合成
糖原分解 解 习惯上指肝糖原分解成为葡萄糖的过程。
亚细胞定位：
胞浆
糖异生 是指从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程。
肝、肾 、 胞浆及 线粒体 血糖及其调节 血糖 r blood sugar ，指血液中的葡萄糖。
* 主要依靠激素的调节
* *2 2 . 何谓糖的无氧分解（糖酵解）？其生理意义？ 糖酵解 glycolysis*：指在无氧情况下，葡萄糖生成乳酸（lactate）的过程，又称为糖无氧分解。
糖酵解的生理意义
1.是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式。
2.是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。
①无线粒体的细胞。如：红细胞
②代谢活跃的细胞（部分能量）。如：白细胞、骨髓细胞、神经细胞 * *3 3 . 简述有氧氧化的三个阶段，并指出每个阶段的主要事件。
* *4 4 . 何谓三羧酸循环，其生理意义有哪些？ 三羧酸循环：指乙酰 CoA 和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸，反复的进行脱氢脱羧，
又生成草酰乙酸，再重复循环反应的过程。
三羧酸循环的生理意义：
①是三大营养物质氧化分解的共同途径；
②是三大营养物质代谢联系的枢纽；
③为其它物质代谢提供小分子前体；
④为呼吸链提供 H+ + e。
* *5 5 . 三羧酸循环基本过程，其产生 CO 2 2 及脱氢部位？
6. 何谓磷酸戊糖途径，其生理意义？关键酶？ 磷酸戊糖途径（pentose phosphate pathway）：葡萄糖氧化分解的一种方式。
生理意义：
1.为核酸的生物合成提供核糖。
2.提供 NADPH 作为供氢体参与多种代谢反应。
①NADPH 是体内许多合成代谢的供氢体。
②NADPH 参与体内的羟化反应。
三羧酸循环的四次脱氢，其中三对氢原子以 NAD+为受氢体，一对以 FAD 为受氢体，分别还原生成 NADH+H+和 FADH2。它们又经线粒体内递氢体系传递，最终与氧结合生成水，在此过程中释放出来的能量使 adp 和 pi 结合生成 ATP，凡 NADH+H+参与的递氢体系，每 2H 氧化成一分子 H? O，生成分子 2.5ATP，而 FADH2 参与的递氢体系则生成 1.5 分子 ATP，再加上三羧酸循环中一次底物磷酸化产生一分子 ATP，那么，一分子柠檬酸参与三羧酸循环，直至循环终末共生成 10 分子 ATP。
③NADPH 可维持 GSH 的还原性。
6-磷酸葡萄糖脱氢酶是磷酸戊糖途径的关键酶。
7. 糖原的种类及其生理意义，* * 糖原合成与糖原分解的关键酶？ 糖原种类及生理意义：
肌糖原：主要供肌肉收缩所需
肝糖原：维持血糖平衡
* *8 8 . 糖异生的概念及其生理意义？ 糖异生*：是指从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程。
糖异生的生理意义
1.维持血糖浓度恒定
2.补充肝糖原
三碳途径：指进食后，大部分葡萄糖先在体细胞中分解为乳酸或丙酮酸等三碳化合物，
再进入肝细胞异生为糖原的过程。(间接途径）
3.肾糖异生增强（长期饥饿，酸中毒），有利于调节酸碱平衡。
NH3 产生多，与 H＋结合，肾排。
* * 9.
糖酵解途径和糖异生途径过程及关键酶。
* * 10 . 乳酸循环概念及其生理意义？ 糖酵解的关键酶：
①己糖激酶
②6-磷酸果糖激酶-1
③丙酮酸激酶
糖异生的 4 个关键酶：
①葡萄糖-6-磷酸酶 ②果糖-1,6-二磷酸酶 ③丙酮酸羧化酶 ④磷酸烯醇式丙酮酸激酶 肌肉收缩通过糖酵解生成乳酸。在肌肉内无 6—P—葡萄糖酶，所以无法催化葡萄糖—6—磷酸生成葡萄糖。所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝脏内在乳酸脱氢酶作用
乳酸循环的生理意义：
1.避免损失乳酸以及防止因乳酸堆积引起酸中毒。
2.短时间内提供大量能量（无氧氧化产能速度与有氧有氧氧化产能速度之比大约是 100:1）。
乳酸循环是耗能的过程，2 分子乳酸异生成葡萄糖需消耗 6 分子 ATP。动物组织特有。
* * 11 . 血糖 的来源与去路有哪些，调节其的激素主要有哪些？
第十一章
蛋白质的分解代谢( ( 氨基酸代谢) ) 1. 简述体内氨的来源和去路 2. 简述转氨基作用及生理意义 在转氨酶(transaminase)的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。
转氨基作用的生理意义：
转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式，也是机体合成非必需氨基酸的重要途径。
(疾病诊断通过此种方式并未产生游离的氨)
3 3 . 联合脱氨基作用及特点？
1.定义
两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下α-氨基生成α-酮酸的过程。
2.类型
①转氨基偶联氧化脱氨基作用
②转氨基偶联嘌呤核苷酸循环
? 以联合脱氨基作用为主
4. 简述丙氨酸－葡萄糖循环及意义？
5. 简述尿素生成的过程、部位及能量消耗。
尿素合成的鸟氨酸循环：
第一步是氨甲酰磷酸的合成，在肝脏线粒体内
第二部是瓜氨酸的合成，在线粒体内
第三步是精氨酸的合成，在细胞液中
第四步精氨酸水解成尿素，在细胞液中 6. 什么是 一碳单位，有何生理功用？ 某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团,称为一碳单位，其代谢的辅酶是四氢叶酸。
一碳单位的生理功用：
肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，后者经血液循环转运至肝脏经过联合脱氨基作用再脱氨基，放出的氨用于合成尿素；生成的丙酮酸经糖异生转变为葡 萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸，丙酮酸再接受氨基生成丙氨酸。丙氨酸和葡萄糖反复地在肌肉和肝之间进行氨的转运，故将这一循环过程称为 丙氨酸-葡萄糖循环。
主要功能是作为合成嘌呤及嘧啶的原料 / SAM“一碳单位”是体内甲基化反应的主要甲基
来源，将氨基酸与核酸代谢联系起来 / 新药设计。
7.
泛素介导的蛋白降解过程？
1.泛素化(ubiquitination)
泛素与选择性被降解蛋白质形成共价连接，并使其激活。
2.蛋白酶体(proteasome)对泛素化蛋白质的降解 8. 名词解释 泛素化：
泛素与选择性被降解蛋白质形成共价连接，并使其激活。
泛素：
76 个氨基酸的小分子蛋白(8.5kD)，普遍存在于真核生物而得名，一级结构高度保守。
联合脱氨基作用：
两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下α-氨基生成α-酮酸的过程。
转氨基作用：
在转氨酶(transaminase)的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。
鸟氨酸循环：
尿素合成的途径，称为鸟氨酸循环。
丙氨酸－葡萄糖循环：
葡萄糖由血液运到肌组织，沿糖分解途径转变为丙酮酸，可再接受氨基生成丙氨酸，而丙氨酸和葡萄糖反复在肌组织和肝之间进行氨的转运，称为丙氨酸－葡萄糖循环。
一碳单位：
某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。
SAM：
：
甲硫氨酸与 ATP 作用，生成 S-腺苷甲硫氨酸，即 SAM，然后通过各种转甲基作用可以生成多种含甲基的重要生理活性物质。
甲硫氨酸循环：
同型半胱氨酸在酶的作用下，从甲基四氢叶酸获得甲基而合成甲硫氨酸，并重复参与这过程，称为甲硫氨酸循环。
第十二章
核酸与核苷酸代谢 1 1 . 简述在嘧啶合成和尿素合成过程中氨基甲酰磷酸的形成有何不同。
2 2 . 任意写出两个不同的 PRPP （磷酸核糖焦磷酸）参与核苷酸合成（核苷酸补救合成、嘌呤核
苷酸的从头合成、嘧啶核苷酸的从头合成）的反应式。
胞嘧啶核苷酸补救合成：
：
嘌呤核苷酸的合成代谢 补救合成：
嘌呤核苷酸的从头合成：
：
3 3 . 比较嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸从头合成的异同点
4 4 . 简述痛风发病的生化机制及治疗
5.
根据一 碳 基团代谢机制，简述磺胺药P /TMP 药物设计的原理？ “一碳基团”代谢与新药设计：叶酸分子中含对氨基苯甲酸(PABA)，叶酸是合成核酸和蛋白质的
必需物质，甲基苄氨嘧啶 TMP 是细菌二氢叶酸还原酶的强烈抑制剂。
磺胺类药物的作用机理为干扰细菌的叶酸代射，使细菌的生长、繁殖受到抑制。细菌不能利用周围环境中的叶酸，只能利用结构较叶酸简单的对氨苯甲酸，在细菌二氢叶酸合成酶和还原酶的参与下，合成四氢叶酸，以供细菌生长繁殖的需要。而磺胺类药的基本结构与对氨苯甲酸相似，能和对氨苯甲酸互相竞争二氢叶酸合成酶，阻碍叶酸及核酸的合成而发挥抑菌作用。
6. 名词解释：
：
嘌呤核苷酸的从头合成：
：
指利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及二氧化碳等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成嘌呤核苷酸的途径。
嘌呤核苷酸补救合成：
：
骨髓、脑等组织细胞由于缺乏有关合成酶，不能“从头合成”，必须利用现成的嘌呤碱基或嘌呤核苷重新合成嘌呤核苷酸的过程。
嘧啶核苷酸的从头合成：
：
指利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及二氧化碳等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成嘧啶核苷酸的途径。
嘧啶核苷酸补救合成：
：
各种嘧啶核苷主要通过嘧啶核苷激酶的催化而生成相应的嘧啶核苷酸，也可通过磷酸核糖转 移酶的作用而生成核苷酸的过程。
十三、代谢和代谢调控总论 1、 三大热源质体内代谢的相互联系 从能量供应的角度看，三大营养素可以互相代替，并互相制约。
一般情况下，供能以糖、脂为主，并尽量节约蛋白质的消耗。
（一）糖代谢与脂代谢的相互联系 1. 摄入的糖量超过能量消耗时
2. 脂肪的甘油部分能在体内转变为糖
3. 脂肪的分解代谢受糖代谢的影响 饥饿、糖供应不足或糖代谢障碍时
•
（二）糖与氨基酸代谢的相互联系 1. 大部分氨基酸脱氨基后，生成相应的α- - 酮酸，可转变为糖。
2. 糖代谢的中间产物可氨基化生成某些非必需氨基酸
（三）脂类与氨基酸代谢的相互联系
**2 、简述细胞或酶水平的调节主要方式有几种 酶在细胞有一定布局和定位，相互有关的酶往往组成多酶体系分布细胞内特定部位。
1）酶活力的调节（快速调节）：
A、别构效应调节：别构剂与酶活性中心以外部位非共价键结合，酶变构，导致酶活性改变 B、酶的共价修饰(调节)：酶分子多肽链上某些基团的修饰（在酶催化下可逆共价结合），使酶分子变构，酶活性发生改变（激活或抑制）。达到调节作用多为磷酸化修饰。作用迅速，连锁进行，级联放大效应 2）酶合成的调节（缓慢调节）：酶蛋白的合成和降解的调节，以基因水平为基础的调节 A.酶蛋白合成的诱导与阻遏底物、产物、激素或药物均可影响酶的合成。
酶的诱导剂 inducer：加速酶的合成的化合物； 酶的阻遏剂 repressor：减少酶合成的化合物。
作用点：转录和翻译过程。
B.酶蛋白降解：溶酶体中蛋白水解酶水解；泛素化－蛋白酶体水解 *3 、（补充）正常情况下，重要组织器官的供能的能源形式是什么？
1）肝：脂酸、葡萄糖、乳酸、甘油、氨基酸；
2）脑：葡萄糖、脂酸、酮体、氨基酸；
3）心：脂酸、葡萄糖、酮体、VLDL；
4）脂肪组织：VLDL、CM；
5）骨骼肌：脂酸、葡萄糖、酮体
6）肾：脂酸、葡萄糖、乳酸、甘油；
7）红细胞：葡萄糖。
**4 、（补充）饥饿状态时（短期及长期）三大热源质代谢状况及组织能量利用状态
1）短期饥饿（禁食 24 小时至不能进食 1-3 天）：肝、肌糖原接近耗竭；胰岛素分泌减少，胰高血糖素分泌增加。能源 85％来自脂肪，余为蛋白质分解。
A、脂肪动员加强，酮体生成增加（供肝、肌、肾皮质、脑）：激素信号较早动员脂肪，脂酸成为肝...