生物化学解释
等电点（Isoelectric point, pI）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（PPT）；两性离子所带电荷因溶液的pH值不同而改变，当两性离子正负电荷数值相等时，溶液的pH值即其等电点（题）
分子伴侣(chaperon)：分子伴侣是在蛋白质加工、折叠形成特定空间构象及穿膜进入细胞器的转位过程中起关键作用的一类蛋白质,是细胞一类保守蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠
结构域(domain)：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域（PPT）；分子量较大的蛋白质，多肽链以超二级结构为单元组成两个或两个以上相对独立的区域，再形成三级结构。这些相对独立的区域称为结构域。结构域的形成与构建蛋白质功能中心密切相关（题）
肽平面（peptide plane）：参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面，称为肽平面。Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式（trans）构型
分子病(Molecular Disease)：由蛋白质分子结构发生变异所导致的疾病（PPT）
别构效应（变构效应、别位效应，allosteric effect）：蛋白质分子的特定部位（调节部位）与小分子化合物（变构剂或效应剂）
结合后，引起空间构象发生改变，从而促使生物学活性变化的现象（PPT）；一个配体与蛋白质上的一个结合部位的结合影响同一蛋白质上其他结合部位的亲和力，称为别构效应（书）
协同效应（Cooperative effect）：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象（PPT）；
Klenow片段（Klenow fragment）：Klenow片段是实验室合成DNA，分子生物学研究中常用的工具酶（PPT）；利用特异的蛋白酶将DNA聚合酶Ⅰ水解为大、小两个片段，其中C端的大片段具有DNA聚合酶活性和5ˊ→3ˊ核酸外切酶活性，称为Klenow片段。它是分子生物学研究中常用的工具酶（题）
增色效应（hyperchromic effect）：在DNA变性解链过程中，由于碱基之中的共轭双键被暴露出来，使DNA在260nm处的吸光值增加，称为增色效应（题）
减色效应（hypochromic effect）: 当热变性的核酸分子，在退火的条件下发生复性时，其在260nm处紫外吸收会减少的现象称为减色效应
引发体（primosome）: 含有解螺旋酶、DnaC蛋白、引物酶和DNA复制起始区域的复合结构称为引发体(PPT)
套索RNA（lariat RNA）：在mRNA的转录后加工过程中，初级转录产物hnRNA在核内经首尾修饰后，再进行剪接，剪接过程是非编码区（内含子）先弯成套索状，称为套索RNA，使编
码区相互接近（题）
融解温度（melting temperature,Tm值）：DNA热变性过程中，紫外吸收达到最大值的一半时溶液的温度称为融解温度（Tm）或解链温度、变性温度（PPT）；
第二信使（Second messenger）：在细胞内传递信息的小分子
化合物称为第二信使。
核小体(Nucleosome)：真核生物染色体由DNA和蛋白质构成，其基本单位是核小体(PPT)
核酶(ribozyme):具有酶促活性的RNA称为核酶(PPT)；具有催化活性的RNA称为核酶。其在rRNA转录后加工过程中起自身剪接的作用，催化部位具有特殊的锤头结构（题） 同工酶（isoenzyme）: 催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶。同工酶是由不同基因或等位基因编码的多肽链，或由同一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质（题）
限制性内切酶(restriction endonucleases)：能够识别DNA分子的特定核苷酸序列，并在识别位点或其周围断开DNA双链的一类核酸酶（PPT）
酶活性中心(active center):或称活性部位(active site)指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物(PPT)
糖酵解（glycolysis）：糖酵解是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随
着ATP生成的一系列反应，是生物体内普遍存在的葡萄糖降解的途径。该途径也称作Embden-Meyethof-Parnas途径，简称EMP途径（PPT）
乳酸循环（Lactic acid
在肌肉内无6—P—葡萄糖酶，所以无法催化葡萄糖—
6—磷酸生脏内在乳酸脱氢酶作用下变成丙酮酸，接着通过糖异生生成为葡萄糖。葡萄糖进入血液形成血糖，后又被肌肉摄取，这就构成了一个循环(肌肉-肝脏-肌肉），此循环称为乳酸循环
糖异生（Gluconeogenesis）：非糖物质转化成糖代谢的中间产物后，在相应的酶催化下,绕过糖酵解途径的三个不可逆反应,利用糖酵解途径其它酶生成葡萄糖的途径称为糖异生(PPT)
氧化磷酸化(oxidative phosphorylation):代谢物氧化脱氢经呼吸链传递给氧生成水的同时，伴有ADP磷酸化生成ATP的过程为氧化磷酸化,又称为偶联磷酸化(PPT) （题）
ATP合酶(ATP synthase):线粒体内膜的表面有一层规则地间隔排列着的球状颗粒，称为ATP酶复合体，是ATP合成的场所(PPT)；又称F0 F1 ATPase，由F0（疏水部分）和F1（亲水部分）组成，为生物体能量代谢的关键酶。它主要位于线粒体内膜上，参与氧化磷酸化与光合磷酸化反应，在跨膜质子动力势的推动下催化合成生物体的能量“通货”——ATP（题）
生物氧化（biological oxidation）:糖类、脂肪、蛋白质等有
机物质在细胞中进行氧化分解生成CO2和H2O并释放出能量的过程称为生物氧化(PPT)
呼吸链（respiratory chain ）: 由供氢体、传递体、受氢体以及相应的酶催化系统组成的这种代谢途径一般称为生物氧化还原链，当受氢体是氧时，称为呼吸链(PPT)
底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation): 底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使ADP磷酸化生成ATP的过程(PPT)
脂肪动员(fat mobilization): 储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为游离脂酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程(PPT) （题）
酮体(ketone body 又称acetone body): 乙酰乙酸(acetoacetate)、β-羟丁酸(β-hydroxybutyrate)、丙酮(acetone)三者总称为酮体(PPT)
脂肪酸（fatty acid，FA）β-氧化: 是指脂肪酸氧化生成乙酰
辅酶A的途径。脂肪酸活化生成脂酰辅酶A后，逐步（脱氢-水化-再脱氢-硫解氧化）氧化脱下乙酰辅酶A。因每次氧化从β碳原子开始，故名β-氧化（题）
一碳单位（one carbon unit）：指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲快基、甲酚基及亚氨甲基等（题）
转氨基作用（transamination）:在转氨酶的催化下，α-氨基酸
生物化学解释篇二：生物化学：名词解释大全
【生物化学：名词解释大全】
第一章 蛋 白 质
1．两性离子（dipolarion）
2．必需氨基酸（essential amino acid） 3．等电点(isoelectric point,pI) 4．稀有氨基酸(rare amino acid)
5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration)
7．蛋白质的一级结构(protein primary structure)
8．构象(conformation)
9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure)
10．结构域(domain)
11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)
12．氢键(hydrogen bond)
13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)
14．离子键(ionic bond)
15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond)
17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out) 19．盐溶(salting in)
20．蛋白质的变性(denaturation) 21．蛋白质的复性(renaturation) 22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis） 24．层析（chromatography） 第二章 核 酸
1．单核苷酸(mononucleotide)
2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds） 3．不对称比率（dissymmetry ratio） 4．碱基互补规律(complementary base pairing)
5．反密码子（anticodon） 6．顺反子（cistron）
7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation）
8．退火（annealing）
9．增色效应（hyper chromic effect） 10．减色效应（hypo chromic effect）
11．噬菌体（phage）
12．发夹结构（hairpin structure）
13．DNA 的熔解温度（melting temperature Tm）
14．分子杂交（molecular hybridization） 15．环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章 酶与辅酶 1．米氏常数（Km 值）
2．底物专一性（substrate specificity） 3．辅基（prosthetic group）
4．单体酶（monomeric enzyme） 5．寡聚酶（oligomeric enzyme） 6．多酶体系（multienzyme system） 7．激活剂（activator） 8．抑制剂（inhibitor inhibiton） 9．变构酶（allosteric enzyme） 10．同工酶（isozyme） 11．诱导酶（induced enzyme） 12．酶原（zymogen）
13．酶的比活力（enzymatic compare energy） 14．活性中心（active center） 第四章 生物氧化与氧化磷酸化 1． 生物氧化（biological oxidation） 2． 呼吸链（respiratory chain）
3． 氧化磷酸化（oxidative phosphorylation） 4． 磷氧比P/O（P/O）
5． 底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation） 6． 能荷（energy charg 第五章 糖 代 谢
1．糖异生(glycogenolysis) 2．Q 酶(Q-enzyme) 3．乳酸循环(lactate cycle) 4．发酵(fermentation)
5．变构调节(allosteric regulation) 6．糖酵解途径(glycolytic pathway) 7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8．肝糖原分解(glycogenolysis) 9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10．D-酶（D-enzyme）
11．糖核苷酸（sugar-nucleotide） 第六章 脂类代谢
1． 必需脂肪酸（essential fatty acid） 2． 脂肪酸的α-氧化(α- oxidation) 3． 脂肪酸的β-氧化(β- oxidation) 4． 脂肪酸的ω-氧化(ω- oxidation) 5． 乙醛酸循环（glyoxylate cycle） 6． 柠檬酸穿梭(citriate shuttle)
7． 乙酰CoA 羧化酶系（acetyl-CoA carnoxylase）
8． 脂肪酸合成酶系统（fatty acid synthase system）
第八章 含氮化合物代谢 1．蛋白酶（Proteinase） 2．肽酶（Peptidase）
3．氮平衡（Nitrogen balance）
4．生物固氮（Biological nitrogen fixation） 5．硝酸还原作用（Nitrate reduction） 6．氨的同化（Incorporation of ammonium ions into organic molecules） 7．转氨作用（Transamination）
8．尿素循环（Urea cycle）
9．生糖氨基酸（Glucogenic amino acid） 10．生酮氨基酸（Ketogenic amino acid） 11．核酸酶（Nuclease）
12．限制性核酸内切酶（Restriction endonuclease）
13．氨基蝶呤（Aminopterin） 14．一碳单位（One carbon unit） 第九章 核酸的生物合成
1．半保留复制（semiconservative replication）2．不对称转录（asymmetric trancription） 3．逆转录（reverse transcription） 4．冈崎片段（Okazaki fragment） 5．复制叉（replication fork） 6．领头链（leading strand） 7．随后链（lagging strand） 8．有意义链（sense strand）
9．光复活（photoreactivation）
10．重组修复（recombination repair） 11．内含子（intron）
12．外显子（exon）
13．基因载体（genonic vector）
14．质粒（plasmid）
第十一章 代谢调节
1．诱导酶（Inducible enzyme） 2．标兵酶（Pacemaker enzyme） 3．操纵子（Ope
7．降解物基因活化蛋白（Catabolic gene activator protein）
8．腺苷酸环化酶（Adenylate cyclase） 9．共价修饰（Covalent modification） 10．级联系统（Cascade system） 11．反馈抑制（Feedback inhibition） 12．交叉调节（Cross regulation）
13．前馈激活（Feedforward activation） 14．钙调蛋白（Calmodulin） 第十二章 蛋白质的生物合成 1．密码子(codon)
2．反义密码子(synonymous codon) 3．反密码子(anticodon) 4．变偶假说(wobble hypothesis) 5．移码突变(frameshift mutant) 6．氨基酸同功受体(isoacceptor) 7．反义RNA(antisense RNA) 8．信号肽(signal peptide) 9．简并密码(degenerate code) 10．核糖体(ribosome)
11．多核糖体(poly some)
12．氨酰基部位(aminoacyl site)
13．肽酰基部位(peptidy site)
14．肽基转移酶(peptidyl transferase)
15．氨酰- tRNA 合成酶(amino acy-tRNA synthetase)
16．蛋白质折叠(protein folding) 17．核蛋白体循环(polyribosome) 18．锌指(zine finger)
19．亮氨酸拉链(leucine zipper)
20．顺式作用元件(cis-acting element) 21．反式作用因子(trans-acting factor) 22．螺旋-环-螺旋(helix-loop-helix)
第一章 蛋白质
1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2 3. pH 值，用符号pI表示。
4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。 5 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
7
8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。
9
10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11 12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
13 14
15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
16形成的作用力。
17范德华半径之和时，范德华力最强。
18盐析。
19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
20机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
21 22蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。
23
24技术。
第二章 核酸
1.
2.
3. 不对称比率（dissymmetry ratio）：不同生物的碱基组成由很大的差异，这可用不对称比率（A+T）/（G+C）示。 4. 由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G…C（或C…G）和A…T（或T…A律（互补规律）。
5. tRNA
6. :基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。
7. DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。
8. DNA 溶液缓慢冷却时，它们可以发生
不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。
9. DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收便增加，这叫“增色效应”。
10. DNA 在260nm 处的光密度比在DNA 分子中的各个碱基在260nm 处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。
11. 噬菌体（phage）：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。也叫细菌的病毒。
12. RNA 是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。这些结构是由于RNA 单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。
13. DNA 的熔解温度（Tm 值）：引起DNA 发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（Tm）。
14. 分子杂交（molecular hybridization）：不同的DNA 片段之间，DNA 片段与RNA 片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。
15. 环化核苷酸(cyclic nucleotide)：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH 及5’-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。
第三章 酶与辅酶
1m 用Ｋm 值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm 值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M 或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。
2的反应，不同的酶具有不同程度的专一性，酶的专一性可分为三种类型：绝对专一性、相对专一性、立体专一性。 3 4．单体酶：只有一条多肽链的酶称为单体酶，它们不能解离为更小的单位。分子量为13,000——35,000。
5非共价键结合，容易为酸碱，高浓度的盐或其它的变性剂分离。寡聚酶的分子量从35 000 到几百万。
6．多酶体系：由几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系。多酶复合体有利于细胞中一系列反应的连续进行，以提高酶的催化效率，同时便于机体对酶的调控。多酶复合体的分子量都在几百万以上。
7
8．抑制剂：能使酶的必需基团或酶活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全丧失的物质。
9
10 11是该酶底物的类似物或底物本身。
12 13 活力单位数 比活力= 蛋白质量（mg）
14
第四章 生物氧化与氧化磷酸化
1． 生物氧化： 生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行，氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括：有机碳氧化变成CO2；底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水；在有机物被氧化成CO2 和H2O的同时，释放的能量使ADP 转变成ATP。
2． 进行传递，最终与氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。电子在逐步的传递过程中释放出能量被用于合成ATP，以作为生物体的能量来源。
3． 在底物脱氢被氧化时，电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴随ADP 磷酸化生成ATP 的作用，称为氧化磷酸化。氧化磷酸化是生物体内的糖、脂肪、蛋白质氧化分解合成ATP 的主要方式。
4电子经过呼吸链的传递作用最终与氧结合生成水，在此过程中所释放的能量用于ADP 磷酸化生成ATP。经此过程消耗一个原子的氧所要消耗的无机磷酸的分子数（也是生成ATP 的分子数）称为磷氧比值（P／O）。如NADH 的磷氧比值是3，FADH2 的磷氧比值是2。
5． 此高能键提供能量使ADP（或GDP）磷酸化生成ATP（或GTP）的过程称为底物水平磷酸化。此过程与呼吸链的作用无关，以底物水平磷酸
化方式只产生少量ATP。如在糖酵解（EMP）的过程中，3-磷酸甘油醛脱氢后产生的1,3-二磷酸甘油酸，在磷酸甘油激酶催化下形成ATP 的反应，以及在2-磷酸甘油酸脱水后产生的磷酸烯醇式丙酮酸，在丙酮酸激酶催化形成ATP 的反应均属底物水平的磷酸化反应。另外，
在三羧酸环（TCA）中，也有一步反应属底物水平磷酸化反应，如α-酮戊二酸经氧化脱羧后生成高能化合物琥珀酰～CoA，其高能硫酯键在琥珀酰CoA 合成酶的催化下转移给GDP 生成GTP。然后在核苷二磷酸激酶作用下，GTP 又将末端的高能磷酸根转给ADP 生成ATP。
6．能荷：能荷是细胞中高能磷酸状态的一种数量上的衡量，能荷大小可以说明生物体 中ATP-ADP-AMP 系统的能量状态。 能荷=[ATP]+12 [ADP][ATP]+[ADP]+[AMP]
第五章 糖 代 谢
1．糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。
2．Q 酶是参与支链淀粉合成的酶。功能是在直链淀粉分子上催化合成（α-1，6）糖苷键，形成支链淀粉。 3补充血糖，血糖可再被肌肉利用，这样形成的循环称乳酸循环。
4NADH 中的氢交给丙酮酸脱羧后的产物乙醛，使之生成乙醇的过程称之为酒精发酵。如果将氢交给病酮酸丙生成乳酸则叫乳酸发酵。
5．变构调节：变构调节是指某些调节物能与酶的调节部位结合使酶分子的构象发生改变，从而改变酶的活性，称酶的变构调节。
6 代谢最主要途径。
7 8．肝糖原分解：肝糖原分解指肝糖原分解为葡萄糖的过程。
96-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程，又称为磷酸已糖旁路。
10α-1，4 11
生物化学解释篇三：生物化学名词解释
生物化学名词解释汇总
绪论
1、生物化学：从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物、微生物）内基本物质的化学组成、结构，及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2、新陈代谢：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量，更新体内基本物质的化学组成，这是生命现象的基本特征，是揭示生命现象本质的重要环节。 药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理与技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量控制与药品临床方面应用的基础学科。
第一章 糖的化学
1、糖基化工程：通过人为的操作（包括增加、删除或调整）蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。
2、单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。单糖是糖类分子中最简单的一种，是组成糖类物质的基本结构单位。
3、多糖：由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，在水中不能成真溶液，有的成胶体溶液，有的不溶于水，均无甜味，也无还原性。
4、寡糖：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）
5、结合糖：也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。
6、同聚多糖：也称均一多糖，由一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。
7、杂多糖：也称为不均一糖，由不同类型的单糖缩合而成，如肝素、透明质酸和许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖，当归多糖，茶叶多糖等。
8、粘多糖：也称为糖胺聚糖，是一类含氮的不均一多糖，其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，有的还含有硫酸。如透明质酸、肝素、硫酸软骨素等。
9、糖蛋白：是糖与蛋白质以共价键结合的复合分子。其中糖的含量一般小于蛋白质。
10、肽聚糖：又称胞壁质，是构成细菌细胞壁基本骨架的主要成分，肽聚糖是一种多糖与氨基酸链相连的多糖复合物。由于此复合物中氨基酸链不像蛋白质那样长，因此成为肽聚糖。
11、蛋白聚糖：是一类由糖与蛋白质结合形成的非常复杂的大分子糖复合物，其中蛋白质含量一般少于多糖。蛋白聚糖由糖胺聚糖链共价连接与核心蛋白所组成。
12、脂多糖：格兰阴性菌的细胞壁较复杂，除含有低于10%的肽聚糖外，尚含有十分复杂的脂多糖。脂多糖一般由外层低聚糖链、核心多糖及脂质三部分组成。
13、内切糖苷酶：内切糖苷酶可水解糖链内部的糖苷键，释放多糖链片段，有时还可以将长的多糖链切断为较短的寡糖片段，以利于结构分析。
14、外切糖苷酶：只能切下多糖非还原末端的一个单糖，并对单糖组成和糖苷键有专一性要求，因为通过水解达到糖链的逐步降解，提供有关单糖的组成、排列顺序及糖苷键的α或β构型的信息。
第二章 脂的化学
1、必需脂肪酸：人体不能合成必须从食物中获取的脂肪酸称为必须脂肪酸，多为不饱和脂肪酸。
2、胆酸：胆固醇的衍生物，由动物胆囊合成分泌。
3、胆汁酸：胆酸的衍生物，在肝中合成，胆囊分泌的胆汁是胆汁酸的水溶液。
4、胆盐：在胆汁中大部分胆汁酸形成钠盐或钾盐，是一种乳化剂，可促使脂肪的消化和降解。
5、脂类：是由脂肪酸（四碳以上的长链一元羧酸）与醇（甘油醇、鞘氨醇、高级一元醇、固醇）组成的酯及其衍生物。
第三章 维生素与微量元素
1、维生素：是一类动物本身不能合成但是对动物生长和健康又是必需的有机化合物，所以必须从饮食中获得，许多辅酶都是由微生物衍生的。
2、辅酶：某些酶在发挥催化作用时所需要的一类辅助因子，其成分中往往含有维生素。
3、黄素腺嘌呤二核苷酸：FDA，含有核黄素，是某些氧化还原酶的辅酶。
4、维生素原：某些物质本身不是维生素，但是可以再体内转化为维生素，这些物质被称为维生素原。如β-胡萝卜素为维生素A原。
5、维生素缺乏症：当机体缺乏维生素时，机体不能正常生长，发生疾病，这种由于缺乏维生素而引起的疾病成为维生素缺乏病。如缺乏维生素A引起的夜盲症。
6、微量元素：指人体中每天需求量小于100mg的元素，主要为铁、铜、锌、锰、硒、钼、钴、铬、碘和氟等。
7、水溶性维生素：能溶于水和极性溶剂的维生素，主要是B族维生素（维生素B1、B2、B6、B12、维生素PP、泛酸、生物素、叶酸和硫辛酸）和维生素C。
8、脂溶性维生素：能溶于脂类及非极性有机溶剂，主要为维生素A、D、E、K。
第四章 蛋白质的化学
1、必需氨基酸：是指机体需要，但机体不能合成或合成量少，不能满足需要，必须由食物攻击者。实验证明，人体必需氨基酸有8种：赖氨酸、色氨酸、缬氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸。
2、蛋白质的等电点pI：使蛋白质所带正负电荷相等，静电荷为零时溶液的pH值。
3、蛋白质的一级结构：不同种类不同数量的氨基酸在多肽链中的连接方式和排列顺序。
4、蛋白质的二级结构：是指多肽链的主链骨架中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要的次级键形成有规则的构象。
5、结构域：是超二结构和三级结构的一个层次。在较大的蛋白质分子中，由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，进一步折叠形成一个或多个相对独立的致密的三维实体，即结构域。
6、蛋白质的三级结构：具有二级结构、超二级结构或结构域的一条多肽链，由于其序列上相隔较远的氨基酸残基侧链的相互作用，而进行范围更广泛的盘曲与折叠，形成包括主、侧链在内的空间排列，这种在一条多肽链中所有原子或基团在三维空间的整体排布称三级结构。
7、蛋白质的四级结构：由两个或两个以上的亚基之间相互作用，彼此以非共价键相连而形成更复杂的构象，称蛋白质的四级结构。
8、超二级结构：是指在多肽内顺序上相邻的二级结构长长在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成有规则的二级结构聚集体。
9、盐析：蛋白质溶液中加入高浓度中性盐后，因破坏蛋白质的水化层并中和其电荷，促使蛋白质颗粒相互聚集而沉淀，这称为盐析作用。
10、盐溶：蛋白质溶液中加入低浓度中性盐后，可使蛋白质溶解度增加，称盐溶作用。
11、蛋白质的变性：某些物理和化学因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏，导致其生物活性的丧失和一些理化性质的改变，这种现象称为蛋白质的变性作用。
12、蛋白质的复性：某些蛋白质变性后可以在一定的实验条件下恢复原来的空间构象，是生物学活性恢复，这一过程称为蛋白质的复性。
13、蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子聚集而从溶液中析出的现象。
14、肽键：是蛋白质分子中基本的化学键，它是由一分子氨基酸的α羧基与另一分子氨基酸的α氨基脱水缩合而成。
15、肽：氨基酸通过肽键相连的化合物称为肽，由两个氨基酸组成的肽，称为二肽，三个氨基酸组成的肽称为三肽，依此类推，一般把十个氨基酸以下组成的肽称为寡肽，十个氨基酸以上组成的肽称为多肽或多肽链。
16、肽单位：肽键与相邻的两个α碳原子所组成的基团，称为肽单位或肽平面。
17、变构效应：一些蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构不变而空间构想发生一定的变化，导致其生物学功能的改变，称为蛋白质的变构效应或别构作用。
18、镰刀形红细胞贫血症：患者血红蛋白（HbS）与正常血红蛋白（HbA）在β链第6位有一个氨基酸之差：HbAβ链第6位为谷氨酸，而患者HbAβ 链第6位换成了缬氨酸。 HbS的带氧能力降低，分子间容易“粘合”形成线状巨大分子而沉淀。红细胞从正常的双凹盘状被扭曲称镰刀状，容易产生溶血性贫血症。
19、分子病：基因突变可导致蛋白质一级结构的变化，使蛋白质的生物学功能降低或丧失，甚至可以引起生理功能的改变而发生疾病。这种由遗传突变引起的、在分子水平上仅存在微观差异而导致的疾病，称为分子病。
20、亚基：又称亚单位，一般由一条多肽链组成，也有由两条或更多多肽链组成。亚基本身各具有一、二、三级结构。
21、抗原：凡能刺激机体免疫系统产生免疫应答，并能与相应的抗体和/或致敏淋巴细胞受体发生特异性结合的物质，统称为抗原。
22、抗体：抗原刺激机体产生能与之相应抗原结合并具有免疫功能的免疫球蛋白称为抗体。
23、单克隆抗体：是针对一个抗原决定簇，又是由单一的B淋巴细胞克隆产生的抗体。它是结构和特异性完全相同的高纯度抗体。之辈单克隆抗体是采用B淋巴细胞杂交瘤技术。
24、多克隆抗体：各抗原分子具有许多抗原决定簇。因此，由它免疫动物所产生的抗血清实际上是许多抗体的混合物，称多克隆抗体。
25、免疫球蛋白：具有抗体活性以及化学结构与抗体相似的球蛋白统称免疫球蛋白，抗体都是免疫球蛋白，而球蛋白不一定都是抗体。
26、α-螺旋：蛋白质分子中多个肽键平面通过氨基酸α碳原子的旋转，使多肽链的主骨架沿中心轴盘曲称稳定的α螺旋构象。
27、β-折叠：又称β片层结构，β折叠中多肽链的主链相对较伸展，多肽链的肽平面之间呈手风琴状折叠。
28、β-转角：伸展的肽链形成180o的回折，即U型转折结构，它是由四个连续氨基酸残基构成，第一个氨基酸残基的羰基与第四个氨基酸残基的亚氨基之间形成氢键以维持其构象。
29、分子排阻层析：又称分子筛层析、凝胶过滤，这是一种简便而有效的生化分离方法之一，其原理是利用蛋白质分子量的差异，通过具有分子筛性质的凝胶而被分离。
30、等点聚焦电泳：以两性电解质作为支持物，电泳时即形成一个由正到负极逐渐增加的pH梯度，蛋白质在此系统中电泳各自集中在与其等电点相应的pH区域而达到分离目的。此法分辨率高，各蛋白pI 相差0.02pH单位即可分开，可用于蛋白质的分离纯化和分析。
31、免疫电泳：把点用技术和抗原与抗体反应的特异性相结合，一般以琼脂或琼脂糖凝胶为支持物。方法是先将抗原中各蛋白质组分经凝胶电泳分开，然后加入特异性抗体经扩散可产生免疫沉淀反应。本法常用于蛋白质的鉴定及其纯度的检查。
32、二维电泳：也称双向电泳。其原理是根据蛋白质等电点和相对分子质量的特异性的这特性，将蛋白质混合物在电荷（采用等点聚焦方式）和相对分子质量（采用SDS-PAGE方式）两个方向上进行分离。电泳的第一向为等电聚焦（等电点信息），第二向为SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳（分子量信息）。样品经过电荷和
质量两次分离后，可以得到分子的等电点和分子量的信息。一次二维电泳可以分离几千甚至上万种蛋白质，这是目前所有电泳技术中分辨率最高，信息最多的技术。
33、亲和层析：是利用生物分子间专一的亲和力而进行分离的一种层析技术。将具有特殊结构的亲和分子制成固相吸附剂放置在层析柱中，当要被分离的蛋白混合液通过层析柱时，与吸附剂具有亲和能力的蛋白质就会被吸附而滞留在层析柱中，那些没有亲和力的蛋白质由于不被吸附，直接流出，从而与被分离的蛋白质分开，然后选用适当的洗脱液，改变结合条件将被结合的蛋白质洗脱下来，这种分离纯化蛋白质的方法称为亲和层析。
第五章 核酸的化学
1、单核苷酸：核酸的基本结构单位。酶分子单核苷酸由一分子含氮碱基，一分子戊糖，一分子磷酸基组成。
2、磷酸二酯键：核酸中的基本化学键。由一分子单核苷酸的3’-羟基和相邻核苷酸5’-磷酸基之间缩合形成的酯键。
3、碱基互补原则：腺嘌呤与胸腺嘧啶成对，鸟嘌呤与胞嘧啶成对，A和T间形成两个氢键，C和G间形成三个氢键，这种碱基之间互相配对称为碱基互补。
4、反密码子：tRNA反密码环上正中间的碱基三联体，与密码子互补。
5、帽子结构：真核细胞中mRNA的5’-端有一段特殊结构，称为帽子结构，它是由甲基化鸟甘酸经焦磷酸与mRNA的5’-端核苷酸相连，称为5’,5’-三磷酸连接。
6、核酸的变性：一些理化因素会破坏氢键和碱基堆积力，使核酸分子的空间结构改变，从而引起核酸分子理化性质和生物功能的改变，这种现象称为核酸的变性。
7、核酸的复性：变性DNA在适当的条件下，可使两条彼此分开的链重新由氢键连接而形成双螺旋结构，这一过程称为核酸的复性。
8、退火：DNA的热变性是可逆的，当逐渐降温时，变性的DNA的两条链重新结合形成原来的双链结构，并恢复原有的理化性质和生物学活性，称为退火。
9、增色效应：核酸变性时，e(p)值显著升高，此现象称为增色效应。
10、减色效应：在一定条件下，变性核酸可以复性，此时e(p)值又回复至原来水平，这一现象叫减色效应。
11、环化核苷酸：是核苷酸的衍生物，由单核苷酸分子中的磷酸基分别与戊糖3’-OH和5’-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸或环核苷酸。常见的有cAMP和cGMP，是激素作用的第二信使，参与代谢调节。
12、DNA的溶解温度：DNA热变性时，e(p)值达到最高值得1/2时的温度称为“熔点”或溶解温度，用符号Tm表示。DNA的Tm值一般在70~85℃之间。
13、核酸杂交：将不同来源的DNA经热变性，冷却，使其复性，在复性时，如这些异源DNA之间在某些区域有相同的序列，则会形成杂交DNA分子。DNA与互补的RNA之间也会发生杂交。
14、基因：一个基因指含有合成一个功能性生物分子（蛋白质或RNA）所需信息的特定DNA片段。
15、DNA双螺旋：由两条反向平行的多核苷酸链共同围绕中心轴盘旋而成的双螺旋结构，两条链的碱基互补，靠氢键维系，糖、磷酸在螺旋外侧，碱基在内测。
16、DNA超螺旋：是DNA在双螺旋结构基础上进一步扭曲形成的三级结构。在双螺旋结构中，每旋转一圈含有10个碱基对处于能量最低的状态，少于10个就会形成右手超螺旋，反之为左手超螺旋，前者称之为负超螺旋，后者称之为正超螺旋。自然界存在的主要的负超螺旋。原核生物中的DNA超螺旋是在DNA旋转酶的作用下，由ATP提供能量形成的环状DNA负超螺旋；真核生物中的DNA与组蛋白形成的核小体以正超螺旋结构存在。
17、核小体：真核细胞染色质的基本结构单位是核小体（DNA的一种三级结构）。核小体是由核心颗粒和连接区构成：组蛋白H2A、H2B、H3和H4各二分子组成八聚体，外绕1.75圈DNA（140bp）构成核心颗粒；组蛋白H1和60~100bpDNA形成连接区。
18、DNA的一级结构：在多核苷酸链中，脱氧核糖核苷酸的数量和排列顺序称为DNA的一级结构。
19、tRNA的二级结构：tRNA的二级结构呈三叶草型，由二氢尿密环(DHU环)、反密码环、额外环、TΨC环和氨基酸臂组成。DHU环与氨基酰-tRNA合成酶的特异性辨认有关；不同的tRNA其反密码环上的反密码子不同，借碱基配对，它可以辨认mRNA上的密码子，使所携带的氨基酸正确入位；TΨC环上具有与核糖体表面特殊位点连接的部位。
20、回文结构：在真核细胞DNA分子中，还存在许多特殊的序列，这种结构中脱氧核苷酸的排列在DNA两条链中的顺读与倒读意义是一样的（即脱氧核苷酸的排列顺序相同），脱氧核苷酸以一个假想的轴成为180°旋转对称（即使轴旋转180°两部分结构完全重合），这种结构成为回文结构。
21、卫星DNA：高度重复顺序结构中G-C含量高，进行CsCl梯度离心时常在DNA主峰旁边显示一个或多个小峰，这些小峰称为卫星峰，这部分DNA又称为卫星DNA。
22、左旋DNA：Z-DNA，虽然也是两条反向平行的双螺旋，但与B-DNA相比具有以下特点：(1)两条多核苷酸链绕成一个左手螺旋(2)糖磷酸骨架链的走向呈Z字型(3)碱基对在分子轴外侧(4)DNA双螺旋体比较细长。
第六章 酶
1、酶：是生物体内一类具有催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸等。
2、底物：一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，以促进一定的化学变化，生成一定的化学产物，受酶催化的化合物称为该酶的底物或作用物。
3、辅酶：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，与酶或蛋白质结合的非常紧密，不能用透析除去。
4、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合并催化底物发生化学反应的部分，称为酶的活性中心。
5、米氏常数：用Km值表示，是酶的一个重要参数。Km值是酶反应速度(V)达到最大反应速度的一半时的底物浓度(mol/L或mmol/L)。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。
6、酶的激活剂：凡是能够提高酶活性的物质，都称为激活剂，其中大部分是离子或简单的有机化合物。
7、酶的抑制剂：能使酶的必需基团或酶活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全丧失的物质。
8、变构酶：又称别构酶。迄今已知的变构酶都是寡聚酶，它含有两个以上的亚基，分子中除了有可以和底物结合的活性中心外，还有可以结合调节物质（或称效应剂）的变构中心，这两个中心可以位于不同亚基上也可以位于同一亚基的不同部位上。变构酶的活性中心与底物结合，起催化作用，变构中心则调节酶反应速度。
9、同工酶：是指能催化相同的化学反应，但分子结构不同的一类酶，它不仅存在于同一机体的不同组织中，也存在于同一细胞的不同亚细胞结构中，它们在生理上、免疫上、理化性质上都存在很多差异。
10、固定化酶：是借助于物理和化学的方法把酶束缚在一定空间内并仍具有催化活性的酶制剂。
11、酶的比活力：酶的纯度用比活力表示，比活力即每毫克蛋白（或每毫克蛋白氮）所含的酶活力单位数。
12、抗体酶：也叫催化抗体，是既有酶活性又有抗体活性的模拟酶。
13、核酶：是具有生物催化活性的RNA。其功能是切割和剪接RNA，核酶的底物是RNA分子。
14、诱导酶：是指当细胞中加入特定诱导物质而诱导产生的酶，诱导酶的含量在诱导物存在下显著升高，诱导物往往是该酶底物的类似物或底物本身。
15、全酶：有酶蛋白与辅助因子结合成完整的分子称为全酶，保持了全酶的催化活性，一旦把酶蛋白与辅助因子分开，无论是酶蛋白还是辅助因子都无催化活性。
16、酶原激活：某些酶（绝大部分是蛋白酶）在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些无活性的酶的前身称为酶原，使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活。
17、最适pH：在一定pH下酶表现最大活力，高于或低于此pH，活力均降低，酶表现最大活力时的pH称为酶的最适pH。
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